Print Friendly, PDF & Email

Laboratorium
Analiz Spektroskopowych i Spektrometrycznych

Laboratorium (Spy-Lab) wykorzystuje głównie trzy techniki analityczne: Magnetyczny Rezonans Jądrowy (NMR) oraz Spektrometrię Mas (MS) połączoną z techniką chromatografii cieczowej (nano‑, mikro- i ultra-LC).

Dzięki wyposażeniu w trzy spektrometry NMR o zróżnicowanej konfiguracji (szerokopasmowe sondy, zmieniacze próbek, przystawkę do ciała stałego, kriosonda) możemy prowadzić badania głównie dla związków organicznych w roztworach oraz wykonywać eksperymenty w ciele stałym, homogenatach, w szerokim zakresie temperatur, z zastosowaniem różnorodnych technik pomiarowych.

Specjalizujemy się także w opracowaniu, optymalizacji i walidacji metod analizy związków organicznych techniką MS i LC-MS. Dysponujemy szerokim spektrum analizatorów mas (nisko- i  wysokorozdzielczych), co umożliwia analizę mieszanin związków nawet w bardzo złożonych matrycach.

 

Laboratorium wykonuje analizy jakościowe i ilościowe wraz z określeniem struktury związków chemicznych w zakresie:

  • Profilowanie MS i NMR: identyfikacja i potwierdzenie tożsamości związków organicznych (czystych oraz w mieszaninach i różnych matrycach).
  • Ilościowy MS i NMR: oznaczanie zawartości związków organicznych (czystych oraz w mieszaninach i różnych matrycach).
  • Śledzenie postępu reakcji NMR: Obserwacja przemian dynamicznych cząsteczek, śledzenie trwałości, stabilności związków organicznych w czasie, pomiary zmiennotemperaturowe.
  • Proteomika LC-MS: analiza peptydów metodą „bottom up” i typu fragmentacji CID, HCD i ETD w celu identyfikacji białek, analiza modyfikacji potranslacyjnych (np. fosforylacja i glikozylacja), analiza ilościowa peptydów (SRM/MRM), identyfikacja białek de novo, analiza białek metodą „top down”.
  • Metabolomika LC-MS i NMR: profilowanie i identyfikacja metabolitów w próbkach klinicznych (np. surowica, mocz) i materiale tkankowym, analiza substancji niskocząsteczkowych.
  • Farmakologia LC-MS i NMR: identyfikacja, określanie struktury i czystości aktywnych substancji farmaceutycznych, badanie leków, suplementów diety i składników kosmetyków.
  • Obrazowanie MALDI-MS: identyfikacja i analiza dystrybucji białek i metabolitów w tkankach.
  • Biotypowanie MALDI-MS: innowacyjna metoda identyfikacji mikroorganizmów w materiałach biologicznych (bakterie, drożdże, grzyby).
  • Opracowanie metod analitycznych opartych na LC, MS i NMR: jakościowych i ilościowych wraz z ich walidacją.
  • Dostarczanie surowych danych MS i NMR: z zapewnieniem jakości otrzymywanych wyników i dostępem online do uzyskanych widm.

Laboratorium pracuje w systemie zarządzania zgodnym z międzynarodową normą PN-EN ISO/IEC 17025:2018-02, akredytacja AB 1661.

– Biotypowanie mikroorganizmów techniką MALDI-MS (Biotyper) wg. procedury badawczej, metoda akredytowana – akredytacja AB 1661.

– Identyfikacja związków organicznych techniką NMR – badanie jakościowe wg. procedury badawczej, metoda akredytowana – akredytacja AB 1661.

– Ilościowe oznaczanie związków organicznych techniką NMR  w zakresie (10-100)% wg. procedury badawczej, metoda akredytowana – akredytacja AB 1661.

– Analiza związków organicznych techniką MALDI-MS oraz MALDI-MS/MS.

– Analiza ilościowa związków organicznych metodą LC-ESI(APCI)-MS oraz MS/MS, HPLC-DAD, HPLC-CAD, HPLC-FLD.

– Identyfikacja i potwierdzenie tożsamości substancji metodą APCI lub ESI-MS  oraz MS/MS (opcjonalnie z rozdziałem LC).

– Jakościowa analiza białek (sekwencjonowanie czystych białek) techniką ESI-MS/MS (bottom-up) – wraz z określaniem stopnia modyfikacji potranslacyjnych.

– Oznaczenie zawartości antybiotyków (penicylina G, streptomycyna, amfoterycyna B) metodą LC-ESI-MS/MS w produktach farmaceutycznych wg. procedury badawczej.

– Opracowanie metod analizy jakościowej/ilościowej.

– Profilowanie grup związków organicznych w próbkach pochodzenia biologicznego technikami LC-MS oraz LC-MS/MS.

Spektrometr NMR Avance III HD 500 MHz (Bruker)

– zmieniacz na 60 próbek,

– sondy: BBI i BBO

– przystawka do vt (BCUII oraz dewar N2(l))

   

Spektrometr NMR Avance III HD 600 MHz (Bruker)

– zmieniacz na 16 próbek,

– sondy: BBFO, CP MAS 1.3 i 3.2 mm i HR MAS 4 mm

– przystawka do vt (BCUII oraz dewar N2(l))

   

Spektrometr NMR Avance III HD 700 MHz (Bruker)

– zmieniacz na 24 próbki,

– sondy: BBO, TXI (P i N) oraz kriosonda QCI

– przystawka do vt (BCUII oraz dewar N2(l))

 

Spektrometr MS LTQ Orbitrap Elite (Thermo Scientific), ultra-wysokorozdzielczy, hybrydowy spektrometr mas z transformacją Fouriera

– analizatory mas: LTQ (liniowa pułapka jonów), high field Orbitrap

– wymienne źródła jonów: ESI (HESI), APCI oraz Nano

– fragmentacja CID, PQD, HCD and ETD

– moduł ion mobility FAIMS

– chromatograf cieczowy Easy nano-LC 1000 oraz Ultimate 3000

 

Spektromert MS QTOF Maxis Impact (Bruker), wysokorozdzielczy spektrometr mas

– analizatory mas: kwadrupol oraz analizator czasu przelotu

– wymienne źródła jonów: ESI, APCI oraz nano CaptiveSpray

– fragmentacja: CID

– ultra-wysokosprawny chromatograf cieczowy Ultimate 3000 (Thermo Fisher Scientific)

 

Spektromtr MS UltrafleXtreme MALDI TOF/TOF (Bruker), wysokorozdzielczy spektrometr mas

– Biotyper do identyfikacji mikroorganizmów (bakterie, grzyby)

– ImagePrep do analizy tkanek metodą MALDI imaging

– fragmentacja: CID, LIFT

– Proteineer fc II robot automatyczny

– chromatograf cieczowy Easy nLC (Bruker)

 

Spektrometr MS LCMS-8045 (Shimadzu)

– analizator mas: potrójny kwadrupol

– źródło jonów: ESI

– fragmentacja: CID

– ultra-wysokosprawny chromatograf cieczowy Nexera X2 (Shimadzu)

 

Chromatograf cieczowy Ultimate 3000 (Thermo Fisher Scientific), ultra-wysokosprawny

-detektor z matrycą diodową oraz fluorescencyjny.

 

 

  1. Szymczak-Kulus K., Weidler S., Bereznicka A., Mikolajczyk K., Kaczmarek R., Bednarz B., Zhang T., Urbaniak A., Olczak M., Park E.Y., Majorczyk E., Kapczynska K., Lukasiewicz J., Wuhrer M., Unverzagt C., Czerwinski M. „Human Gb3/CD77 synthase produces P1 glycotope-capped N-glycans, which mediate Shiga toxin 1 but not Shiga toxin 2 cell entry.” J. Biol. Chem. 2021, 296, 100299.

https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0021925821000685

 

  1. Drzewicz P., Naglik B., Natkaniec-Nowak L., Dumańska-Słowik M., Stach P., Kwaśny M., Matusik J., Milovský R., Skonieczny J., Kubica-Bąk D. „Chemical and spectroscopic signatures of resins from Sumatra (Sarolangun mine, Jambi Province) and Germany (Bitterfeld, Saxony-Anhalt).” Sci. Rep. 2020, 10, 18283.

https://www.nature.com/articles/s41598-020-74671-z

 

  1. Pawlicki M., Stwaski W., Hurej K., Skonieczny J. “Organoboron Complexes in the Edge Sharing Macrocycles – the Triphyrin(2.1.1) – Tetraphyrin(1.1.1.1) Hybrid.Angew. Chem. Int. Ed. 2019, 58, 10946-10950.

https://onlinelibrary.wiley.com/doi/full/10.1002/anie.201904819

 

  1. Włodarczyk, M., Pasikowski P., Osiewała K., Frankiewicz A., Dryś A., Gleńsk M. “In Search of High-Yielding and Single-Compound-Yielding Plants: New Sources of Pharmaceutically Important Saponins from the Primulaceae Family.” Biomolecules, 2020, 10(3), 376.

https://doi.org/10.3390/biom10030376

 

  1. Czajkowska A., Leszczyńska J. “Biogenic amines in food: analysis, occurrecnce and toxicity, Chapter 9: Biogenic amines in baby foods.” Royal Society of Chemistry, 2019, 9, 157-172.

https://pubs.rsc.org/en/content/ebook/978-1-78801-436-6
 

  1. Czajkowska-Myslek A., Leszczyńska J. “Liquid chromatography-single-quadrupole mass spectrometry as a responsive tool for determination of biogenic amines in ready-to-eat baby foods.” Chromatographia, 2018, 81, 901-910.

https://link.springer.com/article/10.1007/s10337-018-3527-z

 

  1. Suchanski J., Grzegrzolka J., Owczarek T., Pasikowski P., Piotrowska A., Kocbach B., Nowak A., Dziegiel P., Wojnar A., Ugorski M. “Sulfatide decreases the resistance to stress-induced apoptosis and increases P-selectin-mediated adhesion: a two-edged sword in breast cancer progression.” Breast Cancer Research 2018, 20, 133.

https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/30400820/

 

  1. Futoma-Koloch B., Dudek B., Kapczynska K., Krzyzewska E., Wanczyk M., Korzekwa K., Rybka J., Klausa E., Bugla-Ploskonska G. „Relationship of Triamine-Biocide Tolerance of Salmonella enterica Serovar Senftenberg to Antimicrobial Susceptibility, Serum Resistance and Outer Membrane Proteins.” Int. J. Mol. Sci. 2017, 18(7), 1459.

https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/28696348/

 

  1. Łapczyński R., Myśliborski R., Niklewicz P., Myśliborska E., Skonieczny J. „qNMR – Ilościowy magnetyczny rezonans jądrowy. Podstawy i zastosowania.” Analityka, 2016, 2, 24-31.

http://www.malamut.pl/analityka/archiwum/analityka-22016.html

 

  1. Kapczynska K., Stefanowicz P., Jaremko L., Jaremko M., Kluczyk A., Szewczuk Z. „The efficient synthesis of isotopically labeled peptide-derived Amadori products and their characterization.” Amino Acids, 2011, 40, 923–932.

https://link.springer.com/article/10.1007/s00726-010-0714-0

Print Friendly, PDF & Email
Autor: Sieć Badawcza Łukasiewicz - PORT Polski Ośrodek Rozwoju Technologii, Opublikowano: 12.01.2021
SINGLE LABORATORIUM
plusfontminusfontreloadfont